250 показателей здоровья

МВ – 4–6 %;

ММ – 94–69 %.

Увеличение МВ изоформы является одним из важнейших и ранних диагностических критериев развития инфаркта миокарда наряду с ЭКГ. Повышение МВ изоформы при инфаркте миокарда происходит в первые 4–8 ч, может достигать 20-кратного увеличения, максимальное значение достигается через 16–36 ч и возвращается к норме через 3–5 суток от момента поражения миокарда. Повышение содержания КФК характерно для дистрофических процессов в скелетной мышечной ткани, отмечается повышение МВ– и ВВ-изоформ.

Лактатдегидрогеназа

Лактатдегидрогеназа – это фермент, катализирующий реакцию обратимого восстановления пирувата в молочную кислоту. Лактатдегидрогеназа встречается во всех органах и тканях, поэтому для диагностических целей определяют изоформы этого фермента, которые встречаются в определенных органах и тканях. Существует пять основных изоформ лактатдегидрогеназы. В норме общая активность лактатдегидрогеназы 220– 1100 нмоль/(с ? л). На долю отдельных изоферментов ЛДГ приходится:

ЛДГ

– 30–36 %;

ЛДГ

– 40–50 %;

ЛДГ

– 14–20 %;

ЛДГ

– 0–4 %;

ЛДГ

– 0–2 %;

ЛДГ

/ЛДГ

– 1,2–1,5.

Увеличение концентрации ЛДГ

и ЛДГ

отмечается при острых заболеваниях миокарда и при анемиях. Содержание ЛДГ

, ЛДГ

и ЛДГ

увеличивается при заболеваниях почек, патологии скелетной мускулатуры. Увеличение концентрации ЛДГ

характерно для заболеваний поджелудочной железы, почек, тромбоэмболии легочной артерии. ЛДГ

повышается при заболеваниях печени и патологии поперечно-полосатой мускулатуры.

При инфаркте миокарда повышение ЛДГ

отмечается в течение первых 2–3 суток, показатель возвращается к норме в течение 2–3 недель, а степень повышения зависит от объема поврежденного при инфаркте миокарда. Также информативным при диагностике инфаркта миокарда является соотношение ЛДГ

/ЛДГ

, в норме оно должно составлять 1,2–1,5, а при инфаркте уменьшается до 0,6–0,8.

Липаза

Активность липазы в норме составляет 0—190 МЕ/л. Липаза образуется в организме в желудке, поджелудочной железе, кишечнике и других органах. Но наиболее важной является липаза поджелудочного сока, так как она участвует в переваривании жировых молекул. Таким образом, основной источник липазы – это поджелудочная железа, при поражении которой фермент в больших количествах выбрасывается в кровеносное русло.

В случае острого панкреатита активность липазы повышается через несколько часов (максимум через 12–24 ч) и остается на этом уровне 10–12 дней.

При паротите, внематочной беременности, отечной форме острого панкреатита, раке легких уровень липазы не увеличен (в отличие от амилазы).

Активность липазы повышена при раке поджелудочной железы, кисте поджелудочной железы, хроническом панкреатите, инфаркте кишки, желчной колике, перитоните, при повреждении костной ткани – переломах, после операций, раке молочных желез.

Пепсин

Пепсин – фермент, содержащийся в желудочном соке и обеспечивающий расщепление белков. Секретируемая желудком кислота вызывает денатурацию белков и активирует пепсиноген, превращая его в пепсин, который гидролизует белки и обладает бактерицидным действием. Пепсин, образующийся из пепсиногена любой группы, действует только в кислой среде; оптимальный диапазон pH для его активности – 1,8–3,5. В щелочной среде пепсин необратимо денатурирует. В норме активность пепсина в сыворотке крови составляет 133 ± 9 мкг/мл, в желудочном соке – 0–2 г/л. Активность пепсина в сыворотке крови возрастает при гиперсекреции желудочного сока, увеличении массы стенок желудка, язве двенадцатиперстной кишки, опухоли поджелудочной железы. Уменьшение активности фермента наблюдается при опухолях желудка, гипосекреторных состояниях, атрофическом гастрите, болезни Аддисона.

Пепсиноген I

Нормальная концентрация пепсиногена I в сыворотке – 28—100 нг/мл (28—100 мкг/л).

Пепсиноген вырабатывается желудочными клетками. В крови содержится семь фракций данного вещества. Он является предшественником пепсина в организме.

Уровень пепсиногена повышен в случае гипергастринемии (высокая выработка гастрина): синдром Золлингера – Эллисона, острый гастрит, язвенная болезнь двенадцатиперстной кишки, при атрофическом гастрите.

Трипсин

В норме уровень трипсина составляет 25,0 ± 5,3 мг/л. Трипсин образуется в поджелудочной железе в виде трипсиногена – своего предшественника, активизирующегося в результате воздействия энтерокиназы. По активности трипсина в сыворотке крови оценивают состояние поджелудочной железы (особенно при остром панкреатите).

Начало острого панкреатита связано с повышенной активностью трипсина, уровень которого увеличивается 10–40 раз. Также содержание трипсина повышено при раке поджелудочной железы, хронической почечной недостаточности, у новорожденных – это тест на муковисцероз; при вирусных инфекциях.

Кислая фосфатаза

Кислая фосфатаза – фермент, катализирующий реакции обмена ионов фосфорной кислоты. Наибольшая концентрация этого фермента встречается в предстательной железе. В крови здорового взрослого человека концентрация кислой фосфатазы составляет 67—167 нмоль/(с ? л). Выделяют три основных изоформы фермента: предстательная, печеночная и тромбоэритроцитарная. Повышение концентрации кислой фосфатазы в крови наблюдается при карциноме предстательной железы, особенно при метастазах в кости малого таза и позвоночник. После катетеризации мочевого пузыря, пальпации и пункции предстательной железы могут быть получены ложноположительные результаты.

Щелочная фосфатаза

Щелочная фосфатаза – фермент, аналогичный по функциям кислой фосфатазе, но проявляющий свою максимальную активность в щелочной среде. Щелочная фосфатаза встречается во всех органах и тканях с максимальной концентрацией в стенках желчных протоков печени, слизистой оболочке кишечника, почках, плаценте, костях. В крови здорового человека активность фермента составляет 278–830 нмоль/(с ? л). Существует пять изоформ этого фермента: почечная, плацентарная, кишечная, костная, печеночная. В детском возрасте повышение активности щелочной фосфатазы связано с ростом костей. Значительное повышение содержания фермента в крови наблюдается при заболеваниях костной ткани, при новообразованиях, метастазах в костную ткань, рахите, особенно при деформирующем остите (болезни Педжета). Повышение активности фермента наблюдается при нарушении оттока желчи, при возникновении внутрипротоковой гипертензии (в результате холедохолитиаза, стриктур холедоха, опухоли головки поджелудочной железы и т. д.), при первичном билиарном циррозе печени. Увеличение концентрации щелочной фосфатазы наблюдается при первичном раке почки, в фазу разгара заболевания при инфекционном мононуклеозе.

Холинэстераза

Активность холинэстеразы составляет 5300—12 900 МЕ/л. В тканях организма имеется два различных фермента: ацетилхолинэстераза («истинная» холинэстераза) и сывороточная (псевдохолинэстераза). Истинная холинэстераза содержится в скелетных мышцах, нервной ткани, в небольшой степени – в эритроцитах. Псевдохолинэстераза распространена более широко и имеется в поджелудочной железе, печени. Также она является ферментом, расщепляющим ацетилхолин, и участвует в процессе нервно-мышечной передачи нервного импульса. Функция других холинэстераз в организме человека точно не установлена.