Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор

б) Вторичная структура – тропоколлаген – 3 коллагеновых нити, объединенные в общую суперспирализованною частицу.

в) Третичная структура – множество единиц тропоколлагена, соединенных в единое коллагеновое волокно ковалентными (эфирными лизин-лизиновыми) связями.

Другим важным соединительнотканным протеином является эластин. Его структурная организация во многом схожа с коллагеновой, но имеется ряд существенных отличий. В первичной структуре очень мало пролина. Это объясняет высокую спирализованность эластиновых цепей во вторичной структуре. Следует отметить, что эти спирали, обеспечивающие высокую растяжимость, не имеют ничего общего с классическими ?-спиралями.

IV. Белок в растворе

Практически все глобулярные протеины прекрасно растворимы в воде. Факторы, удерживающие белок в растворе:

а) Заряд белковой молекулы. Одноименно заряженные молекулы протеина, отталкиваясь друг от друга, не могут слипаться вместе и выпадать в осадок, что способствует их нахождению в растворе.

б) Гидратная оболочка. Как уже говорилось, поверхность глобулярного белка усеяна растворимыми радикалами, поэтому вокруг таких глобул образуется плотная водная оболочка, препятствующая слипанию и осаждению белка.

Осаждение белка в водных растворах, как правило протекает в две стадии: агрегация белковых молекул и их выпадение в осадок. Этот процесс называют коагуляцией.

Различные виды осаждения можно разделить на:

1. Необратимое. Чаще всего это денатурация – это необратимое разворачивание белка в первичную нить. Он теряет четвертичную, третичную и вторичную структуры. Понятно, что при этом белок лишается не только формы, но и всех своих функций и растворимости, но сохраняет аминокислотный состав. Причинами денатурации могут быть как физические (нагревание, радиация и др.) и химические (воздействие кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, спиртов, эфиров, и т. д.).

2. Обратимое осаждение (коагуляция) характерно для:

а) Изоэлектрического состояния – когда рН (кислотность) раствора нейтрализует заряд молекул белка, что неизбежно приводит к осаждению. При изменении кислотности в любом направлении растворимость протеина вновь восстанавливается за счет приобретения заряда.

б) Высаливание – осаждение белка при добавлении солей щелочных металлов. Ионы солей стягивают гидратные оболочки белка и нейтрализуют его заряд. Оба фактора, удерживающих белок в растворе, исчезают, что приводит к обратимой коагуляции.

Адсорбционная пептизация – вторичное растворение осажденного белка в избытке солей тяжелых металлов.

Соотношение процессов денатурации и коагуляции белка неоднозначно. Возможны три варианта:

– Денатурация с коагуляцией – возникают при кипячении в нейтральной, слабокислой или слабощелочной среде;

– Денатурация без коагуляции – происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде:

– Коагуляция без денатурации – характерна для высаливания или изоэлектрического состояния.

Глава II ФЕРМЕНТЫ

Что может быть важнее ферментов (энзимов)? Любой биохимик ответит – ни-че-го. Если белки – самый значимый класс биологических молекул, то энзимы – ключевая группа белков (аналогия: белки – дворянство химического мира, ферменты – королевский двор).

Жизнь – это, прежде всего – процесс, совокупность сложнейших функций, каждая из которых – набор биохимических реакций, и все эти реакции катализируют ферменты. Таким образом, энзимы – первейшая основа жизни.

I. Ферменты, их строение, изоферменты

1. Общая характеристика

Ферменты – биологические катализаторы. Это доказывает сходство ферментов и катализаторов:

1. повышают скорость химической реакции;

2. действуют в мизерных концентрациях;

3. не расходуются в ходе реакции;

4. не смещают химическое равновесие реакций.

Но, поскольку все ферменты являются белками, существует ряд их отличий от неорганических катализаторов:

1. ферменты более активны;

2. они регулируемы;

3. работают только в узких рамках физиологических параметров (температура, рН и др., см. ниже);

4. ферменты специфичны.

Рассмотрим подробнее типы специфичности ферментов:

а) абсолютная: один фермент реагирует только с одним видом субстрата[3 - Субстрат – так называют вещество, которое катализирует фермент (прим. автора).] (обозначается – S) в реакции только одного типа. Это самый распространенный тип специфичности, поэтому он не нуждается в примерах;

б) относительная: 1 фермент – несколько субстратов – 1 реакция (пример: пищеварительные ферменты);

в) стереоспецифичность: фермент работает только с одним из изомеров субстрата (пример: малатдегидрогеназа).

2. Строение сложных ферментов

Замечу, что энзимы (как и все белки) делят на простые и сложные. Простые – их молекула построена только из аминокислот. Сложные – в их состав входит также небольшая небелковая часть.

Рассмотрим подробнее строение сложных ферментов. Белковая часть их молекулы (бо?льшая по размеру) – апофермент; небелковая – кофактор.

Кофакторы делят на:

а) кофермент – связан с апоферментом легко, нековалентно и поэтому может на время отходить от белковой части;

б) простетическая группа – связана с апоферментом ковалентно, жестко.

3. Строение активного центра

Активный центр – это рабочий орган фермента, с его помощью энзим и проводит реакцию катализа. В его состав входят аминокислотные последовательности и кофактор (у сложных энзимов). Активный центр построен из двух частей:

а) контактная площадка – особая «выемка» в теле фермента, она выполняет две функции: во-первых, контакт с субстратом (S) и его удержание; во-вторых, она по форме и положению функциональных групп идеально сочетается с субстратом (и только с ним), следовательно, обеспечиваетспецифичность.

б) каталитический участок – «сердце» энзима, именно он обеспечивает катализ, т. е. – ускорение реакции. Если фермент сложный, то его кофактор является тем самым каталитическим участком.

4. Аллостерический центр

Если активный центр есть у каждого фермента, то аллостерический – лишь у избранных (о них я расскажу позднее), эту группу так и называют – аллостерические ферменты.

Аллостерический центр не похож на активный и выполняет иную функцию – регуляторную. К нему могут специфически присоединяться только особые вещества – эффекторы (модификаторы), которые делятся на: активаторы (ускоряют работу энзима) и ингибиторы (замедляют).